Aminoacizii

Trimis la data: 2013-02-23 Materia: Medicina Nivel: Facultate Pagini: 4 Nota: / 10 Downloads: 0
Autor: tanasemariana Dimensiune: 14kb Voturi: Tipul fisierelor: doc Acorda si tu o nota acestui curs: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
vezi mai multe detalii vezi mai putine detalii
Raporteaza o eroare
Biochimia este o disciplina care sta la baza intelegerilor altor stiinte: biologia moleculara, fiziologia, farmacologia, microbiologia. Scopul este de a elucida mecanismele de producer a bolilor fiind utila in diagnosticare si tratamentul acestora.

In organism se gasesc 20 de aminoacizi comuni denumiti si standard normali sau proteinogeni. 10 sunt aminoacizi esentiali si trebuie sa fie inclusi in dieta- fenil-analina, valina, trionina, triptofarm, izoleucina, leucina, medionina, izina, arginina, histidina. 2 dintre ei sunt semiesentiali deoarece se pot forma in organism din metionina si fenilalamina, ei sunt cisteia si tirozina.

Exista si aminoacizi care nu sunt codificati: alfa-aminoacizi care intra in structura polipeptidelor si proteinelor dar nu sunt specificati de codul genetic:4-hidroxipolina - se gaseste in collagen, elastina, smaltul dintilor iar in structura colagenului 50% sin resturile de prolina sunt hidroxilate in pozitia 4
5-hidroxilizina - o intalnim in structura colagenului
N- metillizina - o intalnim in structura miozinei
Gama- carboxiglutamatul - il intalnim in structura protombinei

Sunt aminoacizi care nu intra in structura proteinelor natural:
-Acidul gama-aminobutiric - este neurotransmitator
-Citrulina, ormitina si acidul arginin-succinic - sunt intermediary in ciclul urogenetic
-Homocistenina si homoserina au rol in catabolizarea aminoacizilor
-Selenocisteina intra in structura glutation-peroxidazei
-Desmozina si izodesmozina se gaseste in elastina
-Acidul para-aminobenzoic intra in structura acidului folic

Proprietati fizice ale aminoacizilor
Aminoacizii sunt substante solide, cristaline, cu puncte de topire ridicate, solubili in solvent polari: apa si etanolul si insolubili in solventii nepolari: chloroform, eter, benzen.Se gasesc sub 2 forme: L aminoacizi si D aminoacizi.Aminoacizii naturali sunt L-alfa-aminoacizi.
D-aminoacizii apar ocazional in celulele maligne, la bacteria si in structura antibioticelor.

Proprietati acido-bazice ale aminoacizilor
In functie de pH - ul solutiei aminoacizii pot fi: cationic, anioni si amfioni.pH-ul izoelectric reprezinta pH-ul la care aminoacizii sunt sub forma de amfioni. La pH-ul izoelectric aminoacizii nu migreaza in camp electric si au o solubilitate minima. Daca pH-ul este mai mic decat pH-ul electric aminoacidul este cation si migreaza catre catod. Daca pH-ul este mai mare decat pH-ul electric rezulta ca aminoacidul este anion si migreaza catre anod.

Proteinele sunt organizate pe 4 nivele de organizare:
1.STRUCTURA PRIMARA- ne precizeaza numarul, felul si ordinea in care resturile de aminoacizi se succed in lantul polipeptidic, ea determina proprietatile fizico-chimice ale proteinei si configuratia p
2.STRUCTURA SECUNDARA- determina modul in care se realizeaza legaturile de H. Exista 2 tipuri de realizare a legaturilor de H: 1. Alfa-helix - lantul polipeptidic este rasucit helicoidal in jurul unui ax imaginar de la stanga la dreapta, alfa-helixul este stabilizat prin legaturi de H.

Pasul elicei este 5,4 A (anstrong), procentul de alfa-helix din structura lantului polipeptidic este diferit in protein (ex: in cheratina- 100%, mioglobulina si hemoglobulina - 70%), exista aminoacizi care destabilizeaza alfa-helixul, ei sunt aminoacizii voluminosi: valina, trionina, izoleucina, aminoacizii care contin grupari amino(arginina, lizina), prolina, cisteina care formeaza legaturi disulfidice. 2. Structura beta care se mai numeste si foaie pliata. Lantul polipeptidic este extins, planul legaturilor peptidice este perpendicular pe axul longitudinal. Atomul de carbon alfa este situate alternative de o parte si de alta a planului. Legaturile de H sunt liber catenare.

3.STRUCTURA TERTIARA . Modul de aranjament tridimensional al lantului polipeptidic este determinat de interactiunile dintre radicalii de la carbonul alfa. Legaturile covalente care se stabilesc in structura tertiara sunt: legaturi de H stabilite intre radicalii cu grupari alcoolice (seril, treonil) sau fenolice (tilozil), amidice (glutamil si asparaginil). Legaturi ionice - se realizeaza intre radicalii incarcati negative (aspatil si glutamil) si radicalii incarcati pozitiv (lizil, histidil si arginil).

Interactiunile hidrofobe sunt interactiunile nepolare intre lanturile hidrocarbonate care se exercita intre radicalii aminoacizilor nepolari (valil, leucil, alanil, izoleucil si fenilalanil). Legaturi Van der Waals - sunt rezultatul adaptiei electrostatic dintre nucleul unei molecule si electronii altor molecule.

Stiri
  • pag. 1
  • pag. 2
  • pag. 3
  • pag. 4

Nota explicativa
Referatele si lucrarile oferite de Referate.ro au scop educativ si orientativ pentru cercetare academica.

Iti recomandam ca referatele pe care le downloadezi de pe site sa le utilizezi doar ca sursa de inspiratie sau ca resurse educationale pentru conceperea unui referat nou, propriu si original.

Referat.ro te invata cum sa faci o lucrare de nota 10!
Linkuri utile
Programeaza-te online la salonul favorit Descarca gratuit aplicatiile pentru iOS si Android Materiale educative Jocuri Cele mai tari jocuri de pe net Referate scoala Resurse, lucrari, referate materiale pentru lucrari de nota 10
Toate imaginile, textele sau alte materiale prezentate pe site sunt proprietatea referat.ro fiind interzisa reproducerea integrala sau partiala a continutului acestui site pe alte siteuri sau in orice alta forma fara acordul scris al referat.ro. Va rugam sa consultati Termenii si conditiile de utilizare a site-ului. Informati-va despre Politica de confidentialitate. Daca aveti intrebari sau sugestii care pot ajuta la dezvoltarea site-ului va rugam sa ne scrieti la adresa webmaster@referat.ro.