Cromatoproteidele - hemoglobina

Hemoglobina animalelor inferioare din clasa ciclostomatelor are greutatea moleculara 17500.
Se cunosc mai multe varietati de hemoglobina, de exemplu hemoglobina A (HB-A) a omului normal adult, hemoglobina F (HB-F) a fetususlui si o serie de hemoglobine patologice. Succesiunea aminoacizilor in aceste proteine este cunoscuta.

Hemul poate fi separat de globina, cu acizi diluati sau cu piridina sau chiar cu apa curata, la diluatie mare. Separarea aceasta intampina dificultati experimentale fiindca globina se denatureaza usor, iar hemul se oxideaza extrem de usor la aer. Globina are caracter bazic, din cauza continutului ei mare de lisina si histidina. Legatura dintre globina si hem se stabileste prin intermediul ferului din molecula acestuia din urma, dupa cum se arata mai jos. Hemul se recombina cu globina, regenerand o hemoglobina cu proprietati identice in multe privinte cu cele initiale.

Hemul este o combinatie complexa a ferului bivalent cu un colorant, protoporfirina. Se numesc hemine, combinatiile analoage cu fer trivalent (hemina obisnuita mai contine si un ion de clor); hematina contine un ion hidroxil, pentru satisfacerea celei de-a treia valente a ferului.
Combinatia dintre hem si globina denaturata poarta numele de hemocromogen. Prin oxidarea ferului din hemoglobina la starea trivalenta se formeaza methemoglobina. Methemoglobina apare in sange si in urina in intoxicatiile cu nitro-derivati si cu amine aromatice.

Hemoglobina are functiunea fiziologica importanta de a transporta oxigenul in organismul animal. Hemoglobina formeaza cu oxigenul molecular o combinatie slaba, usor disociabila, oxi-hemoglobina, de culoare rosie mai deschisa. Aceasta ia nastere atunci cand presiunea partiala a oxigenului este mare, de exemplu in plaman, si se disociaza la presiune partiala mica (in capilarele sanguine), punand oxigenul in libertate:Hemoglobina + O2 Hemoglobina x O2
Oxigenul liberat in capilarele sanguine difuzeaza in tesuturi, unde serveste in reactiile de oxidare.