Procesul de biosinteza al anticorpilor

Trimis la data: 2012-05-11
Materia: Biologie
Nivel: Facultate
Pagini: 12
Nota: 9.22 / 10
Downloads: 135
Autor: Pinzaru andreea
Dimensiune: 396kb
Voturi: 7
Tipul fisierelor: doc
Acorda si tu o nota acestui referat:
Existenta anticorpilor a fost demonstrata de Behring si Kitasato (1890), in serul animalelor imunizate experimental cu toxina tetanica.Serul lor neutralizeaza toxina in vitro si o face inofensiva pentru animalele de experienta. Autorii au folosit denumirea de "anticorp" pentru a desemna substantele protectoare ce apar in ser, cu specificitate fata de un antigen corpuscular (bacterii). Heidelberger (1930) a purificat anticorpii din ser si a evidentiat ca apartin fractiei proteice.
Tiselius si Kabat (1938) au demonstrat experimental ca, de cele mai multe ori, functia de anticorp este asociata cu fractia gama a proteinelor serice si le-au dat denumirea de gamaglobuline.
In 1970, prin consens intre specialisti, OMS a stabilit ca substantele cu proprietati de anticorp, sa fie grupate in categoria imunoglobulinelor, pornind de la faptul ca toate substantele din acest grup au functie imunitara si sunt cuprinse in fractia globulinica a serului. Anticorpii nu sunt numai gamaglobuline.

Exista si alte globuline cu functie de anticorp, dupa cum exista si gamaglobuline care nu au activitate de anticorp (de exemplu, proteinele patologice Bence-Jones). IgG are cea mai heterogena sarcina electrica si migreaza in regiunile gama si beta. IgE are are mobilitate similara cu a IgD, dar nu poate fi identificat pe electroforegrama datorita nivelului seric scazut.

Anticorpii sunt imunoglobuline care se sintetizeaza in organism dupa patrunderea unui antigen si au proprietatea de a se cupla specific cu antigenul inductor si de a-i anihila actiunea nociva.
Termenul de"anticorp" in acceptiunea sa actuala, a fost folosit de Ehrlich (1891) in lucrarea "Studii experimentale asupra imunitatii". Anticorpii formeaza 20% din totalul proteinelor plasmatice, dar se gasesc si in lichidele extravasculare, in secretiile exocrine (saliva, lapte, lacrimi) si ca molecule receptor de antigen pe suprafata limfocitelor B.Moleculele de anticorpi au cea mai mica mobilitate electroforetica.

Desi sunt asemanatoare ca structura, moleculele de imunoglobuline formeaza o familie de o diversitate imensa, neintalnita la nici o alta proteina. Diversitatea lor uriasa este ordonata in clase si subclase, in primul rand pe baza compozitiei in aminoacizi. Heterogenitatea compozitiei in aminoacizi se reflecta in sarcina lor electrica, foarte diferita.

La electroforeza, celelalte proteine serice migreaza ca o banda compacta, cu o mobilitate caracteristica, deoarece moleculele lor sunt omogene in ceea ce priveste sarcina electrica, la un pH dat. Imunoglobulinele migreaza ca o banda larga, fiind heterogene, nu numai prin secventa aminoacizilor, ci si prin sarcina electrica.
Home | Termeni si conditii | Politica de confidentialitate | Cookies | Help (F.A.Q.) | Contact | Publicitate
Toate imaginile, textele sau alte materiale prezentate pe site sunt proprietatea referat.ro fiind interzisa reproducerea integrala sau partiala a continutului acestui site pe alte siteuri sau in orice alta forma fara acordul scris al referat.ro. Va rugam sa consultati Termenii si conditiile de utilizare a site-ului. Informati-va despre Politica de confidentialitate. Daca aveti intrebari sau sugestii care pot ajuta la dezvoltarea site-ului va rugam sa ne scrieti la adresa webmaster@referat.ro.