Sisteme de transport activ -fiziologie

Sisteme de transport activ -fiziologie - Aceste mecanisme, care se realizează cu consum de energie metabolică, pot interveni fie accelerând deplasarea de-a lungul unui gradient., fie diminuând sau chiar suprimând efectul gradientelor electro-chimice.Sisteme de transport activ -fiziologie

Sisteme de transport activ -fiziologie - In funcţie de modul în care se realizează şi se utilizează energia necesară, transporturile active pot fi de două tipuri: transportul activ primar şi transportul activ secundar (cotransportul electrogen).

Transportul activ primar se caracterizează prin faptul că utilizează direct ATP in vederea transportului, care este realizat cu ajutorul unor ATPaze specifice fiecărei specii ionice sau molecule transportate. Este din nou vorba despre structuri moleculare proteice cu zone hidrofobe care traversează membrana. Hidrolizand ATP, aceste structuri eliberează energia necesară unor transconformâri generate prin fosforilare.

Transconformările mobilizează substratul spre fata opusă a membranei. Aici procesul se inversează prin defosforilare, urmată de trecerea ciclica într-o a doua configuraţie,aptă sa asigure transportul altui substrat in sens invers.

Cea mai bine cunoscuta dintre ATPazele de transport este Na+/k+ ATPaza formată dintr-o subunitate „catalitică" – alfa(Mr:100 000 daltoni) si o subunitate glicoproteica beta (Mr:50 000 daltoni fig.28).
Operând la capacitate maximă, această Na+/K+-ATPază transportă trei ioni de Na+ spre exterior şi doi Ioni de K+ spre interior pentru fiecare moleculă de ATP hidrolizata.

Fosforilarea şi defosforilarea ciclică a proteinei o determină să oscileze intre doua conformaţii alternative (peristaltică moleculară). în configuraţia E1 situsurile ionice au afinitate mare pentru Na+ şi sunt orientate spre citoplasmă, in timp ce în configuraţia E2 aceleaşi situsuri favorizează legarea K+ şi se orientează spre lichidul extracelular.O descriere simplificată a procesului este prezentată în fi¬gura alăturată (fig. 29).

Conformerul El are afinitate mare pentru Na+ intracelular, pentru Mg2+ şi ATP. Cand aceşti trei liganzi sunt fixaţi, proteina este fosforilată la nivelul unui reziduu aspartat din apropierea situsului de fixare a ATP. In acest timp, situsul de fixare pentru Na+ sufera un fenomen de „ocluzie" (devine inaccesibil dinspre ambele feţe ale membranei). Se consideră că în acest moment ATPaza suferă o transformare ce face situsurile ionice accesibile dinspre faţa externă a membranei, scăzându-le totodată afinitatea pentru Na+.

Ca urmare,ionii de Na+ disociază în mediul extracelular şi proteina trece într-o nouă stare conformaţională: E2—P. Configuraţia E2—P are o afinitate crescută pentru K+ pe faţa extracelulară, fixând la acest nivel 2K+. Legarea K+ determină disocierea legăturii acil fosfat şi, din nou, situsurile pentru K+ trec în forma ocluzată, devenind inaccesibile.

Fixarea unei noi molecule de ATP pe E2—K+ determină trecerea în forma El şi ionii de K+ disociază pe faţa endoplasmică, procesul repetându-se ritmic (peristaltică mo¬leculară). Deşi mecanismele detaliate ale transportului activ primar ramân doar parţial cunoscute, s-au descris până în prezent numeroase ATP-aze de transport transmembranar ce joacă un rol central in activităţile celulare descrise pe întreaga scară a organismelor vii. Aceste enzime aparţin unuia dintre cele trei tipuri de ATPaze cunoscute: P, V sau F (tabelul VII si fig. 30, 31).